Простий
пошук
Розширений
пошук
Покажчики
Професійний
пошук
Рубрикатор
НБУВ
Розподілений
пошук

Бази даних

Наукова періодика України - результати пошуку

Книжкові видання та компакт-диски
Журнали та продовжувані видання
Автореферати дисертацій
Реферативна база даних
Наукова періодика України
Тематичний навігатор
Авторитетний файл імен осіб
Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"
Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Книжкові видання та компакт-диски (2)Реферативна база даних (5)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій


Пошуковий запит: (<.>A=Мацелюх Е$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 6
Представлено документи з 1 до 6
1.

Мацелюх Е. В. 
Особливості росту і біосинтезу еластази утантним варіантом Bacillus sp. 27-88ELS+ [Електронний ресурс] / Е. В. Мацелюх, Н. А. Нидялкова, Л. Д. Варбанец // Biotechnology. - 2011. - Vol. 4, № 3. - С. 43-50. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2011_4_3_7
Вивчення динаміки росту культури Bacillus sp. 27-88Els<^>+, а також характеру синтезу еластази показало, що ензимоутворення відбувається одночасно з ростом культури. Встановлено вплив різних джерел вуглецю і азоту на синтез еластази культурами Bacillus sp. 27-88Els<^>+ і Bacillus sp. 27. Показано, що синтез еластази батьківським штамом Bacillus sp. 27 залежить від присутності в середовищі росту низькомолекулярних джерел як вуглецю, так і азоту, при цьому вплив регуляції такого виду на синтез еластази мутантним варіантом послаблений. Додаючи в середовище росту аланін як єдине джерело азоту, виявили еластазну активність в культуральній рідині мутантного варіанта Bacillus sp. 27-54Els<^>-.
Попередній перегляд:   Завантажити - 792.536 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Варбанец Л. Д. 
Координационные соединения цинка с N-замещенными тиокарбамоил-N′-пентаметиленсульфенамидами – модификаторы активности энзимов протеолитического и гликолитического действия [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанец, Е. В. Мацелюх, Е. В. Гудзенко, Н. В. Борзова, И. И. Сейфуллина, Г. Н. Хитрич // Український біохімічний журнал. - 2011. - Т. 83, № 3. - С. 25-36. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2011_83_3_5
Исследование влияния ряда координационных соединений цинка с N-замещенными тиокарбамоил-N'-пентаметиленсульфенамидами на активность эластазы, alpha-L-рамнозидазы и alpha-галактозидазы свидетельствует о возможности использования их в качестве стимуляторов или ингибиторов указанных энзимов. Показано, что все вещества в концентрации 0,1 и 0,01 % практически в одинаковой степени (90 - 100 %) ингибируют активность эластазы Bacillus thuringiensis 27-88Els<^>+. Комплексы [Zn(L2)Br2], [Zn(L1)(NCS)2] и [Zn(L3)(NCS)2] при экспозиции в течение 20 час активируют alpha-L-рамнозидазную активность Cryptococcus albidus 1001. Остальные соединения либо не влияют на активность, либо ингибируют ее на 7 - 23 %. Полученные результаты свидетельствуют, что решающую роль в этом процессе играют не отдельные фрагменты (L-лиганд и анионы), а молекулы комплексов цинка в целом. Можно также говорить о том, что присутствие хлоридного аниона во всех случаях уменьшает alpha-L-рамнозидазную активность C. albidus 1001. Показано повышение alpha-L-рамнозидазной активности Eupenicillium erubescens 248 от 7 до 60 % под влиянием всех исследуемых комплексов, кроме [Zn(L3)(NCS)2]. Повышение активности alpha-галактозидаз Aspergillus niger и Cladosporium cladosporioides при использовании исследованных координационных соединений цинка в концентрации 0,01 % (время экспозиции 60 мин) не наблюдается. Активность alpha-галактозидазы Penicillium canescens ингибируется в этих условиях (на 20 %). Из полученных данных следует, что характер взаимодействия исследованных комплексов цинка изменяется в зависимости от изучаемого энзима и штамма, его продуцирующего.
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.323 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
3.

Мацелюх Е. В. 
Протеиновые ингибиторы пептидаз, синтезируемые микроорганизмами [Електронний ресурс] / Е. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанец // Biotechnologia Acta. - 2013. - Vol. 6, № 6. - С. 9-27. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2013_6_6_3
Систематизированы данные литературы о протеиновых ингибиторах пептидаз, синтезируемых различными видами микроорганизмов. Показано, что в настоящее время на основании гомологии последовательностей аминокислот протеиновые ингибиторы сгруппированы в 77 семейств, 29 из которых содержат ингибиторы микроорганизмов. Механизм ингибирования пептидаз протеинами может быть связан либо с каталитическим механизмом действия пептидаз, либо включать не связанное с ним блокирование активного центра или его окружения. Структурные элементы протеиновых ингибиторов, ответственные за связывание с пептидазами, в большинстве своем включают N- или C-концевые последовательности, незащищенные полипептидные петли (цепи), действующие независимо или в комбинации с другими элементами. Проанализированы основные свойства, структурные особенности и, где это установлено, функции протеиновых ингибиторов пептидаз. Поскольку некоторые протеины эффективно ингибируют такие пептидазы, как субтилизин, химотрипсин, панкреатическую эластазу, возможно их практическое применение для лечения таких заболеваний, как эмфизема легких, артрит, панкреатит, тромбоз, повышение артериального давления, мышечная дистрофия, рак. Предположено, что роль бактериального гомолога альфа-макроглобулина Escherichia coli, являющегося периплазматическим протеином, заключается в защите периплазматического пространства от действия собственных пептидаз бактерии. Благодаря специфическому свойству альфа-2-макроглобулинов связывать активные молекулы эндопептидаз они нашли применение в биотехнологии для выделения эндопептидаз из неочищенных биологических препаратов и для титрования их активных центров. У некоторых свободноживущих бактерий протеиновые ингибиторы могут синтезироваться для защиты от действия собственных энзимов, в то время как для патогенов наличие этих протеинов может играть определенную роль как в инфекционном процессе, так и в системе защиты от пептидаз хозяина.
Попередній перегляд:   Завантажити - 490.599 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
4.

Нидялкова Н. А. 
Выделение фибринолитической пептидазы Bacillus thuringiensis ИМВ В-7324 [Електронний ресурс] / Н. А. Нидялкова, Е. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанец // Мікробіологічний журнал. - 2012. - Т. 74, № 5. - С. 9-15. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2012_74_5_3
Попередній перегляд:   Завантажити - 578.617 Kb    Зміст випуску     Цитування
5.

Варбанец Л. Д. 
Бактерии Черного моря – продуценты гидролитических ферментов [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанец, Л. В. Авдеева, Н. В. Борзова, Е. В. Мацелюх, А. В. Гудзенко, Е. А. Киприанова, Л. В. Ярошенко // Мікробіологічний журнал. - 2011. - Т. 73, № 5. - С. 9-15. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2011_73_5_3
Попередній перегляд:   Завантажити - 579.098 Kb    Зміст випуску     Цитування
6.

Варбанец Л. Д. 
Комплексы кобальта (II, III) с производными дитиокарбамовой кислоты – эффекторы пептидазы Bacillus thuringiensis и α-L-рамнозидазы Eupenicillium erubescens и Cryptococcus albidus [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанец, Е. В. Мацелюх, И. И. Сейфуллина, Н. В. Хитрич, Н. А. Нидялкова, Е. В. Гудзенко // Ukrainian biochemical journal. - 2014. - Vol. 86, № 3. - С. 49-60. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2014_86_3_8
Исследовано влияние комплексов кобальта (II, III) и дитиокарбамовой кислоты на активность пептидазы Bacillus thuringiensis, <$Ealpha>-L-рамнозидазы Eupenicillium erubescens и Cryptococcus albidus. Исследуемые комплексы на основании их состава и строения разделили на 6 групп: тетрахлоркобальтаты (II) 3,6-ди(R,R')-иминио-1,2,4,5-тетратиана - (RR')2Ditt[CoCl4]; тетрабромкобальтаты (II) 3,6-ди(R,R')-иминио-1,2,4,5-тетратиана - (RR')2Ditt[CoBr4]; изотиоцианаты тетра((R,R')-дитиокарбаматизотиоцианат)кобальта (II) - [Co(RR'Ditc)4](NCS)2; дитиокарбаматы кобальта (II) - [Co(S2CNRR')2]; дитиокарбаматы кобальта (III) - [Co(S2CNRR')3]; молекулярные комплексы дитиокарбаматов кобальта (III) с йодом - [Co(S2CNRR')3]<$Ecdot~2 roman I sub 2>. Все эти группы объединяет наличие в их молекулах одного и того же комплексообразователя (кобальта) и фрагмента S2CNRR', а по заряду они различаются следующим образом: анионные (1 - 2), катионные (3) и нейтральные (4 - 6). Внутри каждой группы комплексов варьировали природу заместителей у атомов азота. Установлено, что соединения кобальта могут активировать или ингибировать энзиматическую активность в зависимости от состава, строения, заряда комплекса, координационного числа комплексообразователя, а также от энзима и штамма, его продуцирующего. Максимальный эффект достигался при активировании пептидаз B. thuringiensis ИMB B-7324 с эластазной и фибринолитической активностью. Так, для улучшения каталитических свойств пептидазы 1, в зависимости от вида проявляемой ею активности, можно рекомендовать следующие соединения кобальта: для эластазной - комплексы (1 - 4), содержащие у атомов азота короткие алифатические заместители, повышающие активность в среднем на 17 - 100 %; для фибринолитической - нейтральные комплексы (4 - 5), повышащие активность на 29 - 199 %. Для повышения фибринолитической активности пептидазы 2 лучше использовать дибензил- или этилфенилдитиокарбаматы кобальта (III), которые приводят к увеличению активности на 15 - 40 % по сравнению с контролем. Эти же комплексы, а также соединение {(CH2)6}2Ditt[CoCl4] активируют <$Ealpha>-L-рамнозидазу C. albidus на 10 - 20 %.
Попередній перегляд:   Завантажити - 2.994 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського